过氧化氢酶
过氧化氢酶（CAT），是催化过氧化氢分解成氧和水的酶，存在于细胞的过氧化物体内。过氧化氢酶是过氧化物酶体的标志酶, 约占过氧化物酶体酶总量的40%。过氧化氢酶存在于所有已知的动物的各个组织中，特别在肝脏中以高浓度存在。过氧化氢酶在食品工业中被用于除去用于制造奶酪的牛奶中的过氧化氢。过氧化氢酶也被用于食品包装，防止食物被氧化。
基本信息
- 中文名
过氧化氢酶
- 外文名
CATALASE FROM MICROCOCCUS LYSODEIKTICUS
- 别称
自溶血性链球菌分离的过氧化氢酶
- 主要作用
催化H2O2分解为H2O与O2
- 存在
能呼吸的生物体内
- 应用
食品1、纺织等
研究简史
作为一种物质，过氧化氢酶是在1811年被过氧化氢（H2O2）的发现者泰纳尔（Louis Jacques Thénard）首次发现。1900年，Oscar Loew将这种能够降解过氧化氢的酶命名为“catalase”，即过氧化氢酶，并发现这种酶存在于许多植物和动物中。1937年，詹姆斯·B·萨姆纳将来自牛肝中的过氧化氢酶结晶，并在次年获得了该酶的分子量。1969年，牛的过氧化氢酶的氨基酸序列得以解出。而后，1981年，其三维结构得以解析。
简介
物质结构
过氧化氢酶存在于红细胞及某些组织内的过氧化体中，它的主要作用就是催化H2O2分解为H2O与O2，使得H2O2不至于与O2在铁螯合物作用下反应生成非常有害的-OH
过氧化氢酶的作用是使过氧化氢还原成水： 2H2O2=O2↑+ 2H2O
中文名称:过氧化氢酶
英文别名:Fungal catalase; catalase from bovine liver; catalase F. bov. liv.,cryst.susp. in H2O; Catalase from microorganisms; catalse from bovine liver; catalase from human erythrocytes; catalase from dog liver; catalase from mouse liver; catalase from bison liver; Catalase (bovine liver); Catalase, Human Erythrocytes; Catalase Aspergillus niger; Catalase from Corynebacterium glutamicum; Catalase Micrococcus lysodeikticus; Catalase
CAS:9001-05-22
EINECS:232-577-1
EC 1.11.1.6
触酶
过氧化氢酶（CAT）是一种酶类清除剂，又称为触酶，是以铁卟啉为辅基的结合酶。它可促使H2O2分解为分子氧和水，清除体内的过氧化氢，从而使细胞免于遭受H2O2的毒害，是生物防御体系的关键酶之一。CAT作用于过氧化氢的机理实质上是H2O2的歧化，必须有两个H2O2先后与CAT相遇且碰撞在活性中心上，才能发生反应。H2O2浓度越高，分解速度越快。
分解酶
这是一种稳定的过氧化氢分解酶，能将过氧化氢分解成水和氧气，而对纤维和染料没有影响，因而漂白后染色前，通过H2O2 分解酶去除漂白织物上和染缸中残留的过氧化氢，以避免纤维的进一步氧化和染色时染料的氧化。同时能缩短加工时间，减少水洗用水，降低废水量。尤其对纱线、筒子纱和针织物更为适用。 同样，过氧化氢分解酶随pH 值和温度的改变，其活力随之变化，在pH7 左右和30～40 ℃活性最大。过氧化氢浓度增大，会加快分解反应速度，但必须注意当浓度大于一定量时，酶的作用将减弱，这样过多的残留H2O2 对纤维和染料是不利的。所以不能因为有了H2O2 分解酶，就能任意地加大H2O2 的用量。 使用时，通常要注意H2O2 分解酶对常用表面活性剂和H2O2 稳定剂的相容性，实际生产应用pH为6～8，温度20～55 ℃，酶用量5～10KCLU/ 升，时间10～20min。此技术已慢慢地被国内所认识和接受，它对提高活性染料色泽鲜艳度很有利。
来源
几乎所有的生物机体都存在过氧化氢酶。其普遍存在于能呼吸的生物体内，主要存在于植物的叶绿体、线粒体、内质网、动物的肝和红细胞中，其酶促活性为机体提供了抗氧化防御机理。