乳糖酶
乳糖酶（Lactase）又称 β-半乳糖苷酶，是人体中的一种消化酶，是以母乳/奶粉为主要营养来源的婴幼儿体内最重要的消化酶，乳糖酶的主要功能是消化乳糖，将乳糖水解成能够被人体吸收的半乳糖和葡萄糖1。
乳糖酶主要用于乳品工业，可使低甜度和低溶解度的乳糖转变为较甜的、溶解度较大的单糖；使冰淇淋、浓缩乳、淡炼乳中乳糖结晶析出的可能性降低，同时增加甜度1。
根据乳糖酶缺乏情况，乳糖不耐受可分为3种：先天性乳糖酶缺乏、原发性乳糖酶缺乏、继发性乳糖酶缺乏。我国新生儿的乳糖不耐受多属于先天性乳糖酶缺乏。乳糖不耐受可见于儿童及成人。只有当乳糖酶的活性低于50%时才会出现乳糖不耐受的症状。大部分人群不出现症状，但在以乳汁为主要饮食的新生儿及婴幼儿中常发生腹泻等症状。年长儿则以腹部不适、腹胀多见。乳糖不耐受的临床症状严重程度因人而异，轻则只出现轻微症状，重则临床症状较重，可严重影响患儿生长发育，若不采取治疗，可能危及生命2。
基本信息
- 中文名
乳糖酶
- 主要原料
乳糖酶
- 是否含防腐剂
否
- 主要营养成分
乳糖酶
- 主要食用功效
乳糖不耐受3
发展历史
莫诺开始纯化乳糖酶，这一工作由于1948年底科恩（M·Cohn）的到来而相得益彰。莫诺本人擅长于生物化学，而科恩则是免疫学专家，所以他们很快就得到足够分析用的乳糖酶。在研究酶的催化活性时，他们发现，这种酶不仅能分解乳糖，还能分解别的含β-半乳糖苷的化合物。显然，这种酶并非绝对专一而好像是基因专一的。因此，他们将其更名为β-半乳糖苷酶。深入研究以后，他们又发现，若半乳糖苷中的一个氧原子被硫原子取代，则β-半乳苷糖就不能酶分解。然而，这种化合物却可诱导β-半乳苷酶的产生。另一个发现是，β-半乳苷糖的一种底物苯基-β-D-半乳糖苷，却没有诱导β-半乳糖苷酶产生的能力。这说明，诱导物不一定是底物，底物也不一定是诱导物。既然底物不能诱导细菌产生相应的酶，而非底物却能诱导细菌产生这种酶，那么，酶产生的过程不是适应过程，适应酶的说法是错误的，把诱导与适应混为一谈也是错误的。
为了探明酶究竟是从前体转变而来的，还是重新由氨基酸合成，莫诺、科恩与许多研究者合作，应用遗传学、生物化学、免疫学、同位素示踪等手段，进行了大量工作。首先，他们筛选出氨基酸营养缺陷型菌株，然后，先让其在含不带放射性标记的氨基酸培养基上生长，然后再转接到含诱导物和带放射性标记氨基酸的培养基上。经诱导产生β-半乳糖苷酶后，将其纯化，检测。若酶是由前体转化而来，那么，一般它不会带有放射性标记。若酶是重新合成的，那么，由于新的带放射性标记的氨基酸参与，酶就会带有放射性标记。结果证明，β-半乳糖苷酶是诱导后合成的“全新”分子。诱导动力学研究也证实了这一结论4。
基本简介
乳糖酶，别名：β-半乳糖苷酶，乳糖酶能催化β-D-半乳糖苷和α-L-阿拉伯糖苷水解。其中研究最多的是催化乳糖水解，产物为半乳糖和葡萄糖，易被肠道吸收，水解后糖液的甜度提高。乳糖的溶解度较低，在冷动物制品中容易析出，使得产品带有颗粒状结构。
相关性状
是一种白色粉末、无味道、无嗅、溶解后是一种浅棕色液体。乳糖的溶解度较低，在冷动物制品中容易析出，使得产品带有颗粒状结构5。
最适pH值：
由大肠杆菌（E.Coli）制得者为7.0～7.5；由酵母菌制得者为6.0～7.0；由霉菌制得者为5.0左右。
最适温度：
为37～50℃。在正常使用浓度下，72h内约可使74%的乳糖水解1。
功能用途
乳糖酶广泛存在于动物、植物和微生物中，根据不同来源可分为胞外酶和胞内酶。乳糖酶的主要功能将人体内过多的乳糖分解成葡萄糖和半乳糖。葡萄糖是人体各部分代谢的能量来源，半乳糖则是人大脑和黏膜组织代谢时必需的结构糖，是婴幼儿脑发育的必要组织，与婴儿大脑的迅速成长有密切联系。再者，乳糖酶还可在人体内通过转糖苷作用生成低聚糖，这些低聚糖是一种低分子量，不粘稠的水溶性膳食纤维，它在肠道内作为增殖因子仅被双歧杆菌利用，却不会被腐败细菌利用，如此可大大减少肠道有害毒素的产生，对预防便秘和腹泻有很重要的作用。
乳糖酶成分中对乳糖真正起水解作用的为其中的乳糖酶根皮苷水解酶(Lactace-phlorizinhydrolase，LPH)。LPH是一种肠上皮细胞微绒毛膜上的糖蛋白，最适pH为5.5～6.0，具有2种酶活性:乳糖酶(β-D-半乳糖苷半乳糖水解酶β-D-galactoside galactohydrolase)和根皮苷水解酶(糖基-N-神经酰胺－葡糖糖水解酶)。
乳糖酶在工业上主要用于乳制品工业，利用其水解作用分解乳制品中的乳糖，生产低乳糖或无乳糖乳制品，供乳糖不耐受的广大人群食用。另外，酸性乳糖酶可以制成医用乳糖酶制剂，或者添加到奶粉中制成特殊用途奶粉，临床上用于症状性乳糖不耐受的治疗，尤其是以乳制品为主要营养来源的婴幼儿，乳糖酶制剂是婴幼儿乳糖不耐受的最理想选择1。