简介

乙酸激酶(Acetate kinase)是 ASKHA(Acetateand Sugar Kinases，Hsp70，Actin)磷酸转移酶超家族中的成员，广泛存在于各类生物体内，负责催化乙酰磷酸和 ADP 生成乙酸和 ATP 的可逆反应，在生物体的碳源代谢和能量代谢中发挥着重要的作用。

尤其对于生活在厌氧或微需氧环境(如反刍动物瘤胃，深层矿岩)下的低等原核生物来说，该酶和磷酸乙酰转移酶(Phosphotransacetylase)一起构成了生物体生成乙酸过程的关键酶，同时该酶也可以通过反应的中间体乙酰磷酸来调控体内其他生物反应，在生物体内具有举足轻重的作用。

研究及意义

乙酸是大多数兼性和严格厌氧微生物能量代谢的末端产物之一。反过来，乙酸也有调节中心代谢和产氢代谢的作用。在运行生物制氢反应器过程中，乙酸的大量分泌，会造成反应器中PH的改变，而pH的变化可以改变反应器中微生物的发酵类型，影响反应的稳定性，其结果会抑制细菌的生长，降低H2产量；而用碱调控pH的方法，还会增加生产成本。

在乙酸生成过程中，乙酸激酶是关键酶，它控制着乙酸的最终生成。所以，克隆乙酸激酶基因，研究其在产氢代谢途径中的生理生化作用，从而为优化最佳产氢代谢过程提供依据。

乙酸代谢中PTA和AK的酶活调节现象相似，有研究也发现当谷氨酸棒杆菌野生菌生长在以乙酸(取代葡萄糖)为碳源的培养基上时，PTA和AK酶活性明显提高，该现象是微生物碳代谢中葡萄糖效应的具体体现，它暗示着这些酶在基因表达环节上可能存在葡萄糖基质上的负调控效应或乙酸基质上的正调控效应。

另外，在amrGl基因缺失和过量表达时，PTA和AK酶活性调节有一定的变化规律。根据实验结果看出，基因缺失菌株在葡萄糖碳源上生长时PTA和AK酶活性有明显的提高，并且在含有葡萄糖和乙酸两种碳源的基本培养基上呈现出和乙酸单一碳源培养基上相同的酶活性。相反，amrGl基因过量表达菌株在葡萄糖培养基上PTA和AK酶活性有一定程度的降低。