抗冻蛋白

不冻蛋白质（抗冻蛋白）（Antifreeze proteins ，AFPs）或叫冰结构蛋白（ice structuring proteins ，ISPs)是指一类由某些脊椎动物、植物、真菌和细菌产生的多肽。这些多肽能保证这些物种在零下温度环境下生存。AFP结合到小的冰晶上，阻止冰的结晶化和晶体的生长，不然，将会对那些生命物种是致命的。越来越多的证据表明，AFP与哺乳动物细胞膜相互作用保护细胞膜不会被冻坏。关于不冻蛋白的研究提示ATF参与生物体对冷气候的适应过程。

非依数性

不像广泛使用的汽车抗冻剂，乙二醇，AFP对冰点的降低不和浓度成正比。它们不是按照依数性规律起作用。这样，就能使它们在相当于其他溶解的溶质的1/300到1/500的浓度，而起到防冻剂的作用。这将使它们对渗透压的影响降至最小。AFP得到这种非凡的能力归因于它们在特定的冰晶表面上的结合能力。.

热滞后现象

AFP所产生的熔点和冰点间的差值叫做热滞后。在固态的冰和液态的水之间的界面上加入AFP阻止冰晶生长的热力学的有利条件。从动力学角度讲，AFP覆盖住水进入冰的表面。

热滞后在实验室里很容易用纳升渗透压计（nanolitre osmometer）测量。不同的生物体具有不同的热滞后值。最大的热滞后值是鱼的APF的热滞后值，接近-1.5°C (2.7°F)。然而，昆虫的不冻蛋白是任何已知的鱼类的不冻蛋白活性的10-30倍。这可能是由于昆虫在地面上遇到的低温要比鱼在冻水中遇到的–1°C or –2°C还要低。在严冬月份里，云杉实心虫可以战–30°C低温，而不会被冻僵。阿拉斯加的甲壳虫Upis ceramboides可以在–60°C的低温下存活，但它使用的抗冻分子不是由蛋白质组成的。

冷冻的速率可以影响AFP的热滞后值。迅速的冷却可以显著地降低非平衡态冰点，并且，因而降低热滞后值。这意味着如果温度骤然下降，生物体可能无法适应它们所处的零下环境。

耐冻和防冻

含AFP的物种可以分为一下几类：

防冻，或叫，避冻类（'Freeze avoidant ）:这些物种能保护它们的体液，防止冻到一起。一般说来，在极冷的温度下AFP功能会受损，导致冰晶的迅速增长，以至生物体死亡。

耐冻类（Freeze tolerant）：这些物种在体液冻结时，仍能生存。一些耐冻物种被认为是用AFP作为低温保护剂（cryoprotectants）以保护生物体免受冻伤，而不是不结冻。这种作用的确切机理还不知道。然而，人们认为这里AFP可能是抑制重结晶化和稳定细胞膜以防止其被冰损害。AFP与冰核蛋白联合作用在结冻后，控制冰的扩展速率。

多样性

有许多类已知的非同源AFP

鱼类AFP

<b>Figure 1</b>. The three faces of Type I AFP

抗冻糖蛋白或AFGP是在南极鱼科和北部的鳕鱼体内发现的。它们的分子量2.6-3.3 kD

I型AFP是在美洲拟鲽（winter flounder）、长角杜父鱼（longhorn sculpin）和短角杜父鱼（shorthorn sculpin）中发现的。这一类AFP有很完备的文献资料，因为它们的三维结构是最先被测定出的。I类AFP由单条、长的、两性的阿勒发螺旋构成。分子量约为3.3-4.5 kD。三维结构有三面，即疏水面、亲水面和Thr-Asx面I-hyp型AFP (这里hyp代表高活性（hyperactive）是在几种三斑沙鲽（righteye flounders）中发现的。该类AFP的分子量约为32kD（两个17kD 组成的二聚体分子）。该蛋白已经从美洲拟鲽的血浆中分离出来。它比大多数鱼的AFP对降低冷冻温度的作用效果好得多。

II型AFP是在大牛尾鱼（sea raven）、胡瓜鱼（smelt fish）和鲱（herring）中发现的。它们是富含半胱氨酸的球蛋白。其中含五个二硫键。

III型AFP是在南极鲇鱼类（Antarctic eelpout）中发现的。在整个冰结合表面它们表现了与I型AFP相似的疏水性。它们的分子量接近6kD

IV型AFP是在长角杜父鱼（longhorn sculpin）中发现的。它们是富含谷氨酸和谷氨酰胺的阿勒发螺旋蛋白。. 这种蛋白的分子量接近12KDa并且含有一个4螺旋的束。其唯一的翻译后修饰是一个焦谷氨酸残基、一个环化的谷氨酸残基处于N-末端。在加拿大的圭尔夫大学（the University of Guelph）目前正在考查这种焦谷氨酸残基在来自于长角杜父鱼的IV型AFP的抗冻活性。