金黄色葡萄球菌A蛋白
金黄色葡萄球菌A蛋白(Staphylococal Protein A,SPA)是一种从金黄色葡萄球菌细胞壁分离的蛋白质。早在1940年,Vevwey发现在某些金黄色葡萄球菌中,含有一种物质,在双向扩散试验中能与正常人血清形成沉淀。Jensen也发现类似现象,并将其命名为A抗原。直到1963年Lofkvist等分离了该抗原,并证明它是一种蛋白质。
基本信息
- 中文名
金黄色葡萄球菌A蛋白
- 外文名
Staphylococal Protein A、SPA
- 发现时间
1940年
- 发现人
Vevwey
成分介绍
金黄色葡萄球菌A蛋白(Staphylococcal Protein A、简称SPA)是细胞壁抗原的主要成分,几乎90%以上的菌株均含有这种成分,但不同的菌株含量差别十分悬殊。SPA占整个细胞壁蛋白成分的6.7%,通过胞壁肽聚糖以共价键与之结合。其它葡萄球菌如表皮葡萄球菌、腐生葡萄球菌不含SPA。
观察分析
金黄色葡萄球菌A蛋白胶体金(SPA-CG)分子的特征性构象特点,探讨其作为原子力显微镜观测原位标记物的可行性。
观察方法
应用原子力显微镜扫描生理状态下分布在云母表面的金黄色葡萄球菌A蛋白胶体金分子,并进行结构分析及理论计算。
结果
极少数平卧的SPA-CG呈中部球形隆起,两端长短不一的弯曲棒状肽链环抱球形隆起的独特结构,形成反“C”字形结构,球形隆起直径为单个胶体金直径的3~4倍;极少数SPA-CG呈逗号样;绝大多数SPA-CG呈一侧面稍凹的椭球形结构,结构稳定、均一,长径为(40.88±1.58)nm,宽径为(20.82±0.68)n,高度(Z轴)为(10.51±0.28)nm。
单个胶体金标记的金黄色葡萄球菌A蛋白分子具有独特、稳定、均一的特征性构象,可作为原子力显微术观测的原位标记物。
理化性质
SPA是一种蛋白质,由亮、缬、脯、丙、苏、甘、丝、谷丙、天门冬及赖氨酸十种氨基酸组成。由于不含有胱氨酸及半胱氨酸,所以无二硫键。紫外光谱和吸收系数为A275nm %=1.65,等电点为pH5.1。SPA十分稳定,用4mol/L尿素、硫氰盐酸、6mol/L的盐酸胍和pH2.5的酸性条件,以及加热煮沸均不影响其活性。其分子量因测定方法不同而有所差异。
理化参数
分子量 42 000
沉降系数S 20w(ˊS )
2.10
扩散系数D20W(cm2/s)
4.3×10-7