简介概述

是热休克70kDa蛋白 Heat shock 70 kDa protein

HSP70是分子量约70kD的热休克蛋白，是热休克蛋白家族中组重要的一员，被称为主要热休克蛋白，包括分子量为68、72、73、75、78kDa等的20多种蛋白。

HSP70家族蛋白分子量相近，等电点PH5.2-6.3之间和相似的胰蛋白酶肽谱，在几乎所有生物的应激细胞中常被高度诱导，具有保护机体和细胞的功能。

分子量70KD的热休克蛋白（诱导型）在正常细胞中水平较低，在应激状态下可明显升高，是热休克蛋白研究中最多的一种。尤其是对HSP70家族的结构、功能以及表达调控机理的研究较多，正常情况下HSP70位于胞浆内，受到热休克刺激时，核内HSP70迅速增加，浆内只有少量存在，细胞处于恢复阶段时，核内的HSP70消失，浆内仍有低水平HSP70表达。1

组成结构

HSP-70由两个结构域组成：一个结构域（蛋白质编号1dkg）是ATP的结合位点，并且控制ATP的结合过程。另一个结构域（蛋白质编号1dkz）是富含碳的肽链的结合位点，粉色表示的小肽段是蛋白质结合的缝隙，水母状结构的前折叠因子（蛋白质编号1fxk）也执行类似的功能，即包裹折叠过程中的蛋白质链。

生物学特性

目前，HSP70被认为是哺乳动物细胞HSPs中最重要，也是研究最为深入的HSPs家族，这与它所具有的生物学特性密切相关：

生物界的普遍性，从原核生物到真核生物都有HSP70的表达，同一生物体内的不同组织内亦均有表达

高度的保守性，不同生物来源的HSP70氨基酸序列有50%-90%的相似性，而且HSP70氨基酸序列的N端2/3部分较C端1/3部分还要保守得多。

正常情况下HSP70在细胞内呈基础表达，表达水平较低；而在高温及各种有害应激状态下，HSP70的合成速度显著增加，一般数分钟内即可达到最高水平，而原来的蛋白质合成则减少，以提高生物体的抗应激能力。

正常情况下HSP70位于细胞浆内，当细胞遭受应激作用时，HSP70迅速移入细胞核内并包围核仁，细胞浆内只有少量存在；而应激消除后细胞处于恢复阶段时，细胞核内HSP70又返回胞浆，在细胞浆6内呈低水平表达，再次应激又重新返回细胞核。

HSP70家族成员在细胞内的分布不同，但均具有与核苷酸特别是与ADP或ATP结合的特性。

热休克蛋白

1962年Ritossa发现，将果蝇的培养温度从25℃提高到30℃ （热休克环境温度升高），30分钟后就可在多丝染色体上看到 蓬松现象（或称膨突puff），提示这些区带基因的转录加强并可能有某些蛋白质的合成增加。

1974年Tissieres研究证实该现象的产生是因为温度高增强了这一区域的基因转录，相应生成了一系列分子量为70kDa和26kDa的蛋白质这些蛋白质被命名为热休克蛋白质（HSP）。

1992年Horwitz提出HSP是一种分子伴侣的理论。HSP的作用和功能已经引起世界各国学者的广泛关注，尤其是对HSP70的研究最为深入。

生成的诱因