基础定义

蛋白质二级结构:

指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式。二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角。常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的，氢键是稳定二级结构的主要作用力。

蛋白质在形成立体结构时，其多肽链部分首先折叠成α-型螺旋（helix）和β-型结构，并由此进一步可折叠成球形。此时，将α螺旋和β型结构称为二级结构。在蛋白质以外，例如在tRNA有三叶草叶型结构，也可称为二级结构。

名词解释:

蛋白质二级结构：多肽链借助氢键排列自己特有的a螺旋和b折叠片断。

在蛋白质分子中的局部区域内氨基酸残基的有规则的排列，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。

蛋白质二级结构

二级结构形式

蛋白质二级结构的基本类型有α螺旋、β折叠、β转角、Ω环和无规卷曲。如血红蛋白和肌红蛋白中含有大量的α-螺旋，铁氧蛋白（ferredoxin）则不含任何的α螺旋。蛋白质中各种类型的二级结构并不是均匀地分布在蛋白质中，不同蛋白质中β折叠和β-转角的数量也有很大的变化。

α螺旋

蛋白质分子中多个肽平面通过氨基酸a-碳原子的旋转，使多肽主链各原子沿中心轴向右盘曲形成稳定的α螺旋（a-helix）构象。α螺旋具有下列特征：

（1）多肽链以肽单元为基本单位，以Cα为旋转点形成右手螺旋，氨基酸残基的侧链基团伸向螺旋的外侧。

（2）每3.6个氨基酸旋转一周，螺距为0.54nm，每个氨基酸残基的高度为0.15nm，肽键平面与中心轴平行。

（3）氢键是α螺旋稳定的主要次级键。相邻螺旋之间形成链内氢键，即每个肽单位N上的氢原子与第四个肽单位羰基上的氧原子生成氢键，氢键与中心轴平行。若氢键破坏，α螺旋构象即被破坏。

α螺旋的形成和稳定性受肽链中氨基酸残基侧链基团的形状、大小及电荷等影响。如多肽中连续存在酸性或碱性氨基酸，由于带同性电荷而相斥，阻止链内氢键形成趋势而不利于α螺旋的生成；R侧链较大的氨基酸残基（如异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸等）集中的区域，因空间位阻的影响，也不利于α螺旋的稳定；脯氨酸或羟脯氨酸残基的N原子位于吡咯环中，C-N单键不能旋转，并且其α-亚氨基在形成肽键后，N原子上无氢原子，不能生成维持仅螺旋所需之氢键，故不能形成α螺旋。显然，蛋白质分子中氨基酸的组成和排列顺序对α螺旋的形成和稳定性具有决定性的影响。

α螺旋是蛋白质二级结构的主要形式，肌红蛋白和血红蛋白分子有许多肽段呈α螺旋，毛发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白以及血凝块中的纤维蛋白，它们的多肽链几乎都是α螺旋。数条α螺旋状的多肽链缠绕在一起，可增强其机械强度和伸缩性（弹性）。

β折叠

β折叠是指多肽链以肽单元为单位，以Cα为旋转点形成伸展的锯齿状折叠构象，又称3片层（3-strand）结构，具有下列特征。