二级结构
蛋白质二级结构（英语：Protein secondary structure）在生物化学及结构生物学中，是指一个生物大分子，如蛋白质及核酸（DNA或RNA），局部区段的三维通式。然而它并不描述任何特定的原子位置（在三级结构中描述）。
二级结构是由生物大分子在原子分辨率结构中所观察到的氢键来定义的。蛋白质的二级结构通常是以主链中氨基之间的氢键模式来定义〈与主链－侧链间以及侧链－侧链间的氢键无关〉，亦即DSSP的定义。而核酸的二级结构是以碱基之间的氢键来定义。
对生物大分子的二级结构含量可以以光谱来初步估计。对于蛋白质，最常用的方法是圆二色性(Circular dichroism), （利用长紫外线，波长范围170-250nm）。在获得的光谱吸收曲线上，α螺旋结构会在208nm及222nm两处同时出现极小值，而204nm和207nm处出现单个极小值则分别表示存在无规卷曲和β折叠结构。另一个较常用的方法是红外光谱，它可以侦测因氢键所造成胺基的震荡。
类型
几何属性 | α-螺旋 | 310 螺旋 | π-螺旋 |
|---|---|---|---|
每一圈的残基 | 3.6 | 3.0 | 4.4 |
每个残基的翻译 | 1.5 Å（0.15 nm） | 2.0 Å（0.20 nm） | 1.1 Å（0.11 nm） |
螺旋半径 | 2.3 Å（0.23 nm） | 1.9 Å（0.19 nm） | 2.8 Å（0.28 nm） |
间距 | 5.4 Å（0.54 nm） | 6.0 Å（0.60 nm） | 4.8 Å（0.48 nm） |
蛋白质的二级结构包含局部残基之间由氢键所调节的相互作用。最普遍的二级结构就是α螺旋及β折叠。经计算后发现其他螺旋，例如310螺旋及π螺旋，在能量上有着有利的氢键模式，但这些螺旋却是在自然的蛋白质中是很稀有的，要α螺旋在中央进行不利的骨架包装后，才可在末端中发现。紧的转角、松开及灵活的环会连结更多“规则的”二级结构。任意形并非真正的二级结构，但却是一类缺乏规则的二级结构的形态。
氨基酸在形成不同的二级结构上有着不同的能力。脯氨酸及甘胺酸会在转角上出现，并且可以瓦解α螺旋骨架的规则形态，但两者却有着不正常的形态能力。在蛋白质内采用螺旋形态的氨基酸有蛋氨酸、丙氨酸、亮氨酸、谷氨酸及赖氨酸（氨基酸单字母编号为“MALEK”）；相反，大型的芳香性残基（色氨酸、酪氨酸及苯丙氨酸）及Cβ分枝的氨基酸（异亮氨酸、缬氨酸及苏氨酸）则采用β折叠形态。但是，若单以序列来看，这些都不足以构成一个可靠的方法来预测二级结构。
DSSP编号
DSSP是“Dictionary of Protein Secondary Structure”的缩写，它是一编文章正式列出已知三维结构的蛋白质二级结构。DSSP编号一般是用单一英文字母来描述蛋白质二级结构。二级结构是根据氢键模式来指定的。
G：3转角螺旋（亦即310螺旋）。最短长度为3个残基。
H：4转角螺旋（α螺旋）。最短长度为4个残基。
I：5转角螺旋（π螺旋）。最短长度为5个残基。
T：氢键转角（3、4或5个转角）。
E：平行的β折叠，或／及反平行的折叠形态（延伸链）。最短长度为2个残基。
B：独立β桥内的残基（一对β折叠氢键）
S：弯曲（唯一非氢键的指定）
所有不是以上形态的残基，在DSSP都是以空格来指定的，而有时则以C来代表卷曲或L来代表环。螺旋（即G、H及I）及折叠形态都需要一定的长度。这即是指两个在一级结构邻接的残基必须形成相同的氢键模式。如果螺旋或折叠的氢键模式太短，就会分别以T或B来编码。当中亦有其他蛋白质二级结构编号，但却较少使用。
DSSP氢键定义
由于二级结构是以氢键来定义，所以氢键的正确定义十分重要。DSSP内二级结构的标准氢键是一个纯粹静电模型。对于羰基的碳及氧，指定的电荷分别为：
而对于氨基的氮及氢，指定的电荷则分别为：